혈청 알부민 (sa)은 혈액 순환에서 가장 풍부한 단백질 중 하나이며 저장, 운송 및 유기체 보호와 같은 중요한 생리 기능을 가지고 있습니다. 소 혈청 알부민 (bovine serum albumin, bsa)은 비교적 작은 분자량과 용해도로 인해 물리 화학적 성질, 구조 및 기능을 연구하기위한 이상적인 단백질 모델로 사용되어왔다. 8-anilino-naphthalene-1-sulfonic acid (ans)와 그 암모늄염은 다양한 아조 염료의 중간체이며 형광 탐침으로 흔히 사용됩니다. 본 논문에서는 ans와 bsa의 상호 작용과 형광법의 bsa의 구조적 변화를 ans를 탐침으로하여 소개하고자한다.

ans와 bsa의 상호 작용

소수성 형광 프로브로서 ans (또는 ans-nh4)가 bsa의 구조 변화를 연구하는 데 널리 사용됩니다. 두 가지 사이의 상호 작용은 주로 정전 인력 [1], ans와 bsa는 강한 결합 부위를 가지고 있으며, 정전기 상호 작용이 중요한 역할을한다. 술폰산 기의 존재가 큰 역할을했다. 술폰산 분자는 수용성이며 표면의 극성이 크고 분자 유연성이 있으며 정전 기적 인력에 의해 단백질의 하전 된 그룹으로 작용할 수 있습니다. 더 큰 분자 유연성 때문에 단백질 소수성 영역의 조립에 더 적합합니다. sulfonic acid 그룹은 ans의 수용성을 향상시키고 bsa와 더 쉽게 접촉한다. 동시에 ans 표면의 극성이 증가하면 지질 생물막에 침투하기 어려워 생물체로 들어가는 위험이 줄어 듭니다.

솔루션의 bsa 변경

형광 프로브로서 ans를 이용하여 소수성 트립토판 잔기와 그 미세 환경의 내인성 형광 변화를 연구하여 용액 내 bsa의 구조 변화를 검출 하였다.

염산 구아니딘 용액

우레아 용액

구아니딘 하이드로 클로라이드와 비교하여, bsa는 우레아에서보다 안정하다 [3]. 우레아에서의 bsa의 변화 및 구조 변화의 임계 농도는 형광 파라미터의 변화에 ​​따라 기술되었다. 결과는 bsa의 구조적 변화가 또한 요소 농도의 증가와 함께 요소 변성 과정에서 ans probe의 tryptophan 잔기와 결합 영역의 변화를 포함한다는 것을 보여 주었다 : probe-binding 영역은 요소에 더 민감하고 low 농도 변화 제는 그 구조적 변화를 느슨하게하고 친수성 용매에 노출시킬 수있다. 트립토판 잔기 부분은 낮은 우레아 농도 (0 ~ 1.0 mol · l-1)에 저항성을 가지므로 변성 과정은 수축 확장을 통한 3 축 과정을 거치며 3.0 ~ 5.0 mol의 농도에서 구조 변화율이 최대가된다 • l-1, 5.4mol • l-1의 임계 농도에서 트립토판 잔기는 7.8mol • l-1의 농도와 비가역적인 탈 극성 상태에서 완전히 용매에 노출되었습니다.

ans와 bsa 사이의 상호 작용을 이해하고 분자 수준에서 단백질 구조의 변화를 연구하고, 환경 변화와 함께 단백질 구조의 법칙을 수립하며, 단백질 연구와 생물학의 진보에 대한 더 많은 관련 정보와 이론을 제공 할 수 있습니다 유전학 및 분자 의학.

참고 문헌

[3] zhang 가흥, 진 키, yin zongning. 형광 매개 변수에 의해 요소에서 소 혈청 알부민의 변성 과정을 특성화. huaxi pharmaceutical journal, 2012,27,371 ~ 375.