구아니딘 하이드로 클로라이드 및 요소는 일반적으로단백질 변성제로 사용됩니다. 구아니딘 히드로 클로라이드 및 우레아가 일반적으로 사용된다단백질 구조 안정성의 추정치를 얻는다 (차이그들의 원주민과 변성 된 상태의 단백질 사이). 얻은 결과입니다.이 두 변성제를 일관성있게 사용하고 있습니까? 의 결과를 살펴 보겠습니다.Monera et al. ^[1] .

우레아 및 염산 구아니딘은 일반적으로단백질의 변성제로 쓰이며 기본 분자가 다르다.구조. 우레아는 중성 분자이고 염산 구아니딘은 이온 성이다자연. 위의 사실에 근거하여, 구체화 실시의 초기 단계에서실험에서, 그들은 구아니딘 하이드로 클로라이드 및 요소의 사용이단백질 안정성을 평가하는 변성제는 안정화에 영향을받을 수있다.정전기 상호 작용이 단백질에 미치는 영향. 이를 위해, 그들은4 개의 coiled-coil analog을 특별히 설계하여 점차적으로 내부 고리를 바 꾸었습니다정전기 어트랙션과 반발력을 연결시킨다. 그런 다음 데이터는구아니딘 하이드로 클로라이드 및 우레아를 변성제로 사용하여 검출 하였다. 그만큼실험 결과는 4 가지 유사체에 대해[히드로 구아니딘 하이드로 클로라이드] _1/2 매우 가까웠고 (3.5m),4 개의 유사체에 대한 안정성 에너지의 차이는 0에 가깝다 (0.2kcal / mol); [요소] 1/2의 값은정전기 인력에서 반발력으로 단계적으로 변화하며,단백질의 안정성을 특징 짓는 에너지 값의 차이아날로그도 0보다 큽니다. 이 결과는 이온 성질이구아니딘 염산염은이 모델에서 정전기 상호 작용을 가린다중성 우레아는 차폐 효과가 없다.

monera et al.에 의해 고안된 위의 실험으로부터단백질의 구조 안정성을 평가할 때, 우리는 먼저정전 기적 상호 작용이 구조 안정성에 미치는 영향조사중인 단백질. 정전기 상호 작용이 기여한다면단백질의 구조 안정성에 대한 실험 결과염산 구아니딘을 변성제로 사용하여 수득 된 화합물은 큰 오차를 가질 것이다.그러므로 단백질 변성 실험에서 우리는 포괄적으로실험 대상과 변성제 자체를 고려해야한다.

참고:

[1] o.d. 몬테, c. 엠. 케이, r. 에스. 고지, 단백질 과학 , 1994, 3, 1984-1991].

소주 yacoo 과학 공동으로 편집.